考研

　　转眼间已到5月份，相信2019考研的同学们都在紧张的备考着，为了帮助大家更清晰的复习考研知识，今天文都网校考研频道小编为大家分享西医综合考研的相关专业知识，供大家参考~ 

　　五、蛋白质结构与功能关系

　　1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。

　　尿素或盐酸胍可破坏次级键

　　β-巯基乙醇可破坏二硫键

　　2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。

　　肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。

　　血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。成人由两条α-肽链(141个氨基酸残基)和两条β-肽链(146个氨基酸残基)组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。

　　六、蛋白质的理化性质

　　1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。

　　2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：

　　a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。

　　b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。

　　3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。

　　4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。

　　5、蛋白质的呈色反应

　　a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、3

　　b.双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。

　　七、蛋白质的分离和纯化

　　1、沉淀，见六

　　2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。

　　3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

　　4、层析：

　　a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

　　b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。

　　5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。

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